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由来生物
mouse
品質水準
抗体製品の状態
purified antibody
抗体製品タイプ
primary antibodies
クローン
81A, monoclonal
化学種の反応性
mouse, human
テクニック
electron microscopy: suitable
immunocytochemistry: suitable
immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry: suitable (paraffin)
western blot: suitable
アイソタイプ
IgG2aκ
NCBIアクセッション番号
UniProtアクセッション番号
輸送温度
dry ice
ターゲットの翻訳後修飾
phosphorylation (pSer129)
遺伝子情報
human ... SNCA(6622)
詳細
アルファ-シヌクレイン（UniProt P37840、別名NACP、ADアミロイドの非Aベータ成分、アミロイド前駆体の非A4成分、シヌクレインアルファ-140）は、ヒトSNCA（別名NACP、PARK1、PARK4）遺伝子（Gene ID 6622）によってコードされています。異常な凝集体は、アルツハイマー病（AD）と前頭側頭葉変性症におけるタウ神経原線維変化（NFT）、およびパーキンソン病（PD）とレビー小体型認知症（DLB）におけるα-シヌクレイン（α-syn）レビー小体（LB）などの多数の神経変性疾患に共通する特徴です。アルファ-シヌクレインは、シナプス前終末に濃縮されているリン脂質結合タンパク質であり、SNARE複合体の形成を促進し、シナプス機能を調節します。アルファ-シヌクレインは、PD、DLB、および多系統萎縮症（MSA）の特徴である病理学的封入体の主成分です。カゼインキナーゼ-1（CK-1）とCK-2はともに、アルファ-シヌクレインのSer129でのリン酸化を触媒できます。アルファ-シヌクレイン封入体には、Ser129でリン酸化されたアルファ-シヌクレインが存在しています。
特異性
クローン81Aは、CK1-およびCK2-触媒アルファ-シヌクレインSer129リン酸化を検出しましたが、CK1-触媒-アルファ-シヌクレインSer87リン酸化と 非リン酸化-シヌクレインは検出しませんでした（Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416）。
免疫原
Ser129がリン酸化されたヒトα-シヌクレイン配列に相当するKLH-コンジュゲート直鎖ペプチド。
エピトープ：pSer129
アプリケーション
Immunohistochemistry Analysis: A 1:250-1,000 dilution from a representative lot detected α-synuclein pSer129 immunoreactivity associated with pathologic inclusions in M83 transgenic mouse brain and human PD brian.
Immunocytochemistry Analysis: A representative lot detected Ser129-phosphorylated α-synuclein in Lewy bodies-/LB- and Lewy-neurite-/LN-like inclusions in cultured embryonic hippocampal neurons from wild-type mice and mice carrying human mutant P301S tau transgene, but not Snca-/- mice, upon exposure to preformed α-synuclein fibrils (pffs) from C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Electron Microscopy Analysis: A representative lot detected phosphorylated α-synuclein in close physical associations of tau in filamentous structures within neuronal processes of human P301S mutant tau transgenic mouse embryo hippocampal neurons exposed to α-synuclein fibrils formed by repeated rounds of self-seeding using C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected phosphorylation of the Triton-insoluble α-synuclein formed in cultured mouse embryonic hippocampal neurons upon exposure to preformed α-synuclein fibrils (pffs) from C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected Ser129 phosphorylation of Triton-insoluble, but not Triton-soluble, α-synuclein in the cingulate cortex extracts from DLB (dementia with Lewy bodies) patients and the cerebella extracts from patients with multiple systems atrophy (MSA) (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected CK1- and CK2-catalyzed alpha-synuclein Ser129 phosphorylation, but not CK1-catalyzed α-synuclein Ser87 phosphorylation, nor non-phosphorylated α-synuclein (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Immunohistochemistry Analysis: A representative lot detected pathologic inclusions-associated α-synuclein Ser129 phosphorylation in paraffin-embedded brain tissue sections from patients with PD (Parkinson′s disease), DLB (dementia with Lewy bodies) and MSA (multiple systems atrophy), while clone 81A detected no α-synuclein Ser129 phosphorylation associated with neurofibrillary tangles in the hippocampus of a patient with Alzheimer′s disease (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Immunofluorescence Analysis: A representative lot detected pathologic inclusions-associated α-synuclein Ser129 phosphorylation by fluorescent immunohistochemistry in paraffin-embedded cingulate cortex sections from a patient with LB variant of Alzheimer′s disease (LBVAD) and in the cerebellum sections from a patient with multiple systems atrophy (MSA) (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Note: Incubating the transferred membrane with a combination of 4% paraformaldehyde and 0.01 ~ 0.1% glutaraldehyde is reported to produce an approximately 10-fold increase in the detection sensitivity of α-synuclein Ser129 phosphorylation by Western blotting. If not fixed, α-synuclein monomers can detach from the transferred membrane during incubation (Sasaki, A., et al. (2015). Sci. Rep. 5:14211).
Immunocytochemistry Analysis: A representative lot detected Ser129-phosphorylated α-synuclein in Lewy bodies-/LB- and Lewy-neurite-/LN-like inclusions in cultured embryonic hippocampal neurons from wild-type mice and mice carrying human mutant P301S tau transgene, but not Snca-/- mice, upon exposure to preformed α-synuclein fibrils (pffs) from C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Electron Microscopy Analysis: A representative lot detected phosphorylated α-synuclein in close physical associations of tau in filamentous structures within neuronal processes of human P301S mutant tau transgenic mouse embryo hippocampal neurons exposed to α-synuclein fibrils formed by repeated rounds of self-seeding using C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected phosphorylation of the Triton-insoluble α-synuclein formed in cultured mouse embryonic hippocampal neurons upon exposure to preformed α-synuclein fibrils (pffs) from C-terminally truncated, Myc-tagged α-synuclein (Guo, J.L., and Giasson, B.I. (2013). Cell. 154(1):103-117).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected Ser129 phosphorylation of Triton-insoluble, but not Triton-soluble, α-synuclein in the cingulate cortex extracts from DLB (dementia with Lewy bodies) patients and the cerebella extracts from patients with multiple systems atrophy (MSA) (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected CK1- and CK2-catalyzed alpha-synuclein Ser129 phosphorylation, but not CK1-catalyzed α-synuclein Ser87 phosphorylation, nor non-phosphorylated α-synuclein (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Immunohistochemistry Analysis: A representative lot detected pathologic inclusions-associated α-synuclein Ser129 phosphorylation in paraffin-embedded brain tissue sections from patients with PD (Parkinson′s disease), DLB (dementia with Lewy bodies) and MSA (multiple systems atrophy), while clone 81A detected no α-synuclein Ser129 phosphorylation associated with neurofibrillary tangles in the hippocampus of a patient with Alzheimer′s disease (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Immunofluorescence Analysis: A representative lot detected pathologic inclusions-associated α-synuclein Ser129 phosphorylation by fluorescent immunohistochemistry in paraffin-embedded cingulate cortex sections from a patient with LB variant of Alzheimer′s disease (LBVAD) and in the cerebellum sections from a patient with multiple systems atrophy (MSA) (Waxman, E.A., et al. (2008). J. Neuropathol. Exp. Neurol. 67(5):402-416).
Note: Incubating the transferred membrane with a combination of 4% paraformaldehyde and 0.01 ~ 0.1% glutaraldehyde is reported to produce an approximately 10-fold increase in the detection sensitivity of α-synuclein Ser129 phosphorylation by Western blotting. If not fixed, α-synuclein monomers can detach from the transferred membrane during incubation (Sasaki, A., et al. (2015). Sci. Rep. 5:14211).
この抗ホスホ-α-シヌクレイン（Ser129）抗体、クローン81Aを用いたホスホ-α-シヌクレインの検出は、電子顕微鏡、免疫細胞染色、免疫蛍光、免疫組織染色（パラフィン）、ウェスタンブロッティングでの使用が検証されています。
研究カテゴリー
ニューロサイエンス
ニューロサイエンス
研究サブカテゴリー
神経変性疾患
神経変性疾患
品質
アイソタイピング試験で同一性が確認されています。
アイソタイピング：アイソタイピング試験で、このモノクロｰナル抗体とIgG2aκとの同一性が確認されています。
アイソタイピング：アイソタイピング試験で、このモノクロｰナル抗体とIgG2aκとの同一性が確認されています。
ターゲットの説明
14.46 kDa、算出。
物理的形状
0.1 M Tris-グリシン（pH 7.4）、150 mM NaCl、0.05%アジ化ナトリウムを含むバッファー中の精製マウスモノクローナルIgG2aκ。
フォーマット：精製
プロテインG精製
保管および安定性
2～8°Cで受領日から1年間安定です。
免責事項
メルクのカタログまたは製品に添付されたメルクのその他の文書に記載されていない場合、メルクの製品は研究用途のみを目的としているため、他のいかなる目的にも使用することはできません。このような目的としては、未承認の商業用途、in vitroの診断用途、ex vivoあるいはin vivoの治療用途、またはヒトあるいは動物へのあらゆる種類の消費あるいは適用などがありますが、これらに限定されません。
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保管分類コード
12 - Non Combustible Liquids
WGK
WGK 1
引火点(°F)
Not applicable
引火点(℃)
Not applicable
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
Jan Code
MABN826:
試験成績書（COA）
製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書（COA） を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。
Marta Jorge-Oliva et al.
Alzheimer's research & therapy, 14(1), 187-187 (2022-12-15)
Granulovacuolar degeneration bodies (GVBs) are intracellular vesicular structures that commonly accompany pathological tau accumulations in neurons of patients with tauopathies. Recently, we developed the first model for GVBs in primary neurons, that requires exogenous tau seeds to elicit tau aggregation.
Sonja Fixemer et al.
Acta neuropathologica communications, 10(1), 36-36 (2022-03-18)
The cellular alterations of the hippocampus lead to memory decline, a shared symptom between Alzheimer's disease (AD) and dementia with Lewy Bodies (DLB) patients. However, the subregional deterioration pattern of the hippocampus differs between AD and DLB with the CA1
Alberto Delaidelli et al.
Acta neuropathologica communications, 9(1), 105-105 (2021-06-08)
Circumstantial evidence points to a pathological role of alpha-synuclein (aSyn; gene symbol SNCA), conferred by aSyn misfolding and aggregation, in Parkinson disease (PD) and related synucleinopathies. Several findings in experimental models implicate perturbations in the tissue homeostatic mechanisms triggered by
Lu-Lu Bu et al.
Frontiers in aging neuroscience, 12, 575481-575481 (2020-12-18)
Alpha-synuclein (α-Syn) is widely distributed and involved in the regulation of the nervous system. The phosphorylation of α-Syn at serine 129 (pSer129α-Syn) is known to be closely associated with α-Synucleinopathies, especially Parkinson's disease (PD). The present study aimed to explore
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ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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