コンテンツへスキップ
Merck
すべての画像(3)

主要文書

すべての文書を表示

安全性情報

SAE0090

Sigma-Aldrich

β-ガラクトシドα-2,6-シアリルトランスフェラーゼ1

≥300 units/mg protein, ST6GAL1 human recombinant, expressed in HEK 293 cells

別名:

α-2,6-ST 1, B細胞抗原CD75, CMP-N-アセチルニューラミネート-β-ガラクトサミド-α-2,6-シアリルトランスフェラーゼ1, ST6Gal I, シアリルトランスフェラーゼ1

ログイン組織・契約価格を表示する
すべての画像(3)

About This Item

Enzyme Commission number:
2.4.99.1 (BRENDA, IUBMB)
UNSPSCコード:
12352202
NACRES:
NA.54

リコンビナント

expressed in HEK 293 cells

詳細

The specific activity of ST6Gal I is measured by its ability to transfer sialic acid from CMP-NANA to asialofetuin.

アッセイ

≥95% (SDS-PAGE)

形状

lyophilized powder

比活性

≥300 units/mg protein

輸送温度

ambient

保管温度

−20°C

詳細

組換えヒトβ-ガラクトシドα-2,6-シアリルトランスフェラーゼ1（ST6Gal I）は、糖タンパク質としてヒトHEK293細胞で発現し、分子量は43.5 kDa（27～406のアミノ酸）と算出されています。糖鎖が形成されるので、DTT-還元タンパク質はSDS-PAGEでは～50 kDaのポリペプチドとして移動します。この製品は、血清を用いずに、ヒト細胞内で製造されます。ヒト細胞発現系は、ヒト様グリコシル化とフォールディングが可能となり、タンパク質のより高い特異的活性を支持することがよくあります。本タンパク質は人工のタグなしで産生されます。

生物化学的／生理学的作用

ST6Gal Iは、CMP-N-アセチルニューラミネート（CMP-シアル酸、CMP-NANA）の、糖タンパク質上のβ-D-ガラクトシル-1,4-N-アセチル-D-グルコサミニル末端への転移を触媒します。シアル酸は、様々な糖脂質や糖タンパク質に分布しています。1 シアル酸はガラクトース（Gal）に添加されると、Galの炭素-3に結合しているヒドロキシルに結合してα-2,3グリコシド結合を形成するか、または炭素-6に結合しているヒドロキシル基に結合してα-2,6グリコシド結合を形成することができます。1 ST6Gal Iは、オリゴ糖および複合糖質の非還元末端Galβ1 4GlcNAc残基にシアル酸のα-2,6結合を形成します。2

末端シアル化は、FcγRIIIaに対するシアル化抗体結合の減少により、Fcγ受容体結合の減少、抗炎症活性の増加、3 ならびに抗体依存性細胞傷害の増加をもたらすことが様々な研究で示されています。4-5

この組換えST6Gal I製品は、酵素の作用機序、ならびに阻害剤としての可能性を研究するために使用できます。in vitroで糖タンパク質を修飾するための糖鎖工学ツールとしても使用できます。

CMP-N-アセチルニューラミネート（CMP-シアル酸、CMP-NANA）から糖タンパク質のβ-D-ガラクトシル-1,4-N-アセチル-D-グルコサミニル末端へ。
シアル酸は、様々な糖脂質および糖タンパク質に分布しています。シアル酸はガラクトース（Gal）に添加されると、Galの炭素-3に結合しているヒドロキシルに結合してα-2,3グリコシド結合を形成するか、または炭素-6に結合しているヒドロキシル基に結合してα-2,6グリコシド結合を形成することができます。ST6Gal Iは、オリゴ糖および複合糖質の非還元末端Galβ1 4GlcNAc残基にシアル酸のα-2,6結合を形成します。

末端シアル化は、FcγRIIIaに対するシアル化抗体結合の減少により、Fcγ受容体結合の減少、抗炎症活性の増加、ならびに抗体依存性細胞傷害の増加をもたらすことが様々な研究で示されています。

単位の定義

1単位は、pH 6.0、37oCで1分あたり1.0ナノモルのシアル酸をCMP-NANAからアシアロフェチュインに転移させるのに必要な酵素量と定義されています。

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 2

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

SAE0090-10UG-PW:
SAE0090N-BULK:
SAE0090-10UG:
SAE0090-VAR:
SAE0090-BULK:

試験成績書（COA）

製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書（COA） を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。

以前この製品を購入いただいたことがある場合

文書ライブラリで、最近購入した製品の文書を検索できます。

文書ライブラリにアクセスする

Bernard J Scallon et al.
Molecular immunology, 44(7), 1524-1534 (2006-10-19)
Although it is now clear that certain Fc glycan structures on immunoglobulin G (IgG) antibodies (Abs) can have a dramatic influence on binding to selected Fcgamma receptors (FcgammaR) and on Fc-mediated immune functions, the effects of all known Fc glycan
J Weinstein et al.
The Journal of biological chemistry, 257(22), 13835-13844 (1982-11-25)
A Gal beta 1 to 4GlcNAc alpha 2 to 6 sialyltransferse and a Gal beta 1 to 3(4)GlcNAc alpha 2 to 3 sialyltransferase have been purified 23,000- and 860,000-fold to homogeneity from Triton CF-54 extracts of rat liver membranes. The
Yoshikatsu Kaneko et al.
Science (New York, N.Y.), 313(5787), 670-673 (2006-08-05)
Immunoglobulin G (IgG) mediates pro- and anti-inflammatory activities through the engagement of its Fc fragment (Fc) with distinct Fcg receptors (FcgRs). One class of Fc-FcgR interactions generates pro-inflammatory effects of immune complexes and cytotoxic antibodies. In contrast, therapeutic intravenous gamma
Makoto Ogata et al.
BMC biotechnology, 9, 54-54 (2009-06-09)
Sialic acid is a deoxy uronic acid with a skeleton of nine carbons which is mostly found on cell surface in animals. This sialic acid on cell surface performs various biological functions by acting as a receptor for microorganisms, viruses
Michael F Naso et al.
mAbs, 2(5), 519-527 (2010-08-19)
Covalently-linked glycans on proteins have many functional roles, some of which are still not completely understood. Antibodies have a very specific glycan modification in the Fc region that is required for mediating immune effector functions. These Fc glycans are typically

資料

Glycosyltransferases: Tools for Synthesis and Modification of Glycans

Explore tools for glycosyltransferase synthesis and modification of glycans, such as glycosyltransferases and nucleotide sugar donors.

Glycosyltransferases

Enzymatic glycosyltransferase specificity challenges the one enzyme-one linkage concept.

ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.

製品に関するお問い合わせはこちら（テクニカルサービス）