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由来生物
Halobacterium salinarium
品質水準
形状
lyophilized powder
テクニック
ligand binding assay: suitable
mass spectrometry (MS): suitable
UniProtアクセッション番号
保管温度
2-8°C
遺伝子情報
Halobacterium salinarium ... OE_RS05715(5953595) , VNG_RS05715(144807)
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詳細
バクテリオロドプシン（BR）は、等モル比のバクテリオロドプシンタンパク質と網膜補因子で構成される共有結合複合体です。分子量は27 kDaです。BRはレチニリデンクラスのタンパク質に属します。光子駆動型ポンプとして機能する7回膜貫通型ヘリックスタンパク質です。BRは、β-ヘリックスタンパク質の折り畳みと動力学の研究に使用できます。
バクテリオロドプシンは(7つのα-ヘリカルドメイを持つ)原型的な「7 回」膜貫通タンパク質であり、その研究により、Gタンパク質共役型受容体(GPCR)の理解が進歩しました。好塩菌では、集光タンパク質として機能し、細胞壁にプロトン勾配を発生させ、これが生合成過程を誘導するために利用されます。
アプリケーション
Halobacterium salinarum由来のバクテリオロドプシンは以下の用途に使用されています。
- 液滴脂質二重層の生成に
- 四重極飛行時間型質量（QTOF）質量分析（MS）の標準物質として
- 動的光散乱研究のためのタンパク質-界面活性剤複合体およびミセルの生成に
バクテリオロドプシンは、人工網膜、光学的連想処理、3次元記憶装置の開発において関心を集めています。
生物化学的／生理学的作用
Halobacterium salinarum由来のバクテリオロドプシン（BR）は、光子駆動型ポンプとして機能します。BRは、α-ヘリックスタンパク質の折り畳みと動力学の研究に使用できます。熱的に安定しており、高い光電効率と光化学効率を示します。BRは六方晶系格子状の三量体として存在します。その光サイクル中間体は、主に光電および光化学アプリケーションにおけるバイオエレクトロニクス（生体電子工学）で利用されています。
ハロバクテリウム(Halobacterium)において光エネルギー駆動型プロトンポンプとして機能する膜貫通型レチニリジンタンパク質です。
調製ノート
水性懸濁液は超音波処理し、望みの均質性を得ることができ、2～8°Cで短時間保存するか、時間の制約なく、-20°Cで保存することができます。
野生型バクテリオロドプシンは、Halobacterium salinarum S9株から紫色の膜として単離されます。
保管分類コード
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
引火点(°F)
Not applicable
引火点(℃)
Not applicable
個人用保護具 (PPE)
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
Jan Code
B0184-BULK:
B0184-VAR:
B0184-5MG:
B0184-1MG:
試験成績書（COA）
製品のロット番号・バッチ番号を入力して、試験成績書（COA） を検索できます。ロット番号・バッチ番号は、製品ラベルに「Lot」または「Batch」に続いて記載されています。
Combined kinetic and thermodynamic analysis of alpha-helical membrane protein unfolding
Curnow P and Booth PJ
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, 104(48), 18970-18975 (2007)
High production of bacteriorhodopsin from wild type Halobacterium salinarum
Seyedkarimi MS, et al.
Extremophiles : Life Under Extreme Conditions, 19(5), 1021-1028 (2015)
Best practices and benchmarks for intact protein analysis for top-down mass spectrometry
Donnelly DP, et al,
Nature Methods, 16(7), 587-594 (2019)
Jonathan P Schlebach et al.
Protein science : a publication of the Protein Society, 21(1), 97-106 (2011-11-19)
The elucidation of the physical principles that govern the folding and stability of membrane proteins is one of the greatest challenges in protein science. Several insights into the folding of α-helical membrane proteins have come from the investigation of the
A review on bacteriorhodopsin-based bioelectronic devices
Li YT, et al.
Sensors, 18(5), 1368-1368 (2018)
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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