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Merck

C4879

Sigma-Aldrich

α-キモトリプシノーゲン A ウシ膵臓由来

essentially salt-free, lyophilized powder

別名:

chymotrypsin A zymogen

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About This Item

CAS番号:
EC Number:
MDL番号:
UNSPSCコード:
12352204
NACRES:
NA.54

由来生物

bovine pancreas

品質水準

タイプ

Type II

フォーム

essentially salt-free, lyophilized powder

比活性

≥40 units/mg solid

分子量

25,656 Da by calculation

精製方法

6× crystallization

溶解性

1 mM HCl: soluble 10 mg/mL, clear, colorless

UniProtアクセッション番号

その他の活性

α-chymotrypsin ≤1 U/mg (prior to activation by trypsin)

保管温度

−20°C

遺伝子情報

詳細

ウシ膵臓由来キモトリプシノーゲンは、5つのジスルフィド結合を含む酵素前駆体です。等電点pHは8.97です。

アプリケーション

α-ウシ膵臓由来キモトリプシノーゲンAは、結晶化再現性の研究でモデルタンパク質として使用されています。また、α-グリアジンの質量分析を行う前に加水分解するために使用されています。
近赤外(NIR)分光法を用いた固体タンパク質の立体構造の非侵襲的測定に、Sigmaの酵素が使用されています。これは重合体/重合体水性二相系におけるタンパク質分配の研究に使用されています。この酵素は、タンパク質浸透圧性の第二ビリアル係数の迅速測定をテストするために、自己相互作用クロマトグラフィーの用途にも使用されています。この技術では、タンパク質はクロマトグラフィー粒子に固定され、その保持時間はイソクラティック(無勾配)溶出を使用して測定されます。

生物化学的/生理学的作用

キモトリプシノーゲンAは、わずかなタンパク質分解で活性化します。キモトリプシノーゲンAは、トリプシンおよびキモトリプシンにより活性化することができ(自己分解活性化)、α、β、γ、δおよびπキモトリプシンが形成されます(活性化の条件によります)。キモトリプシンは、トリプトファン、チロシン、フェニルアラニンなどの芳香族アミノ酸のカルボキシル側ペプチドを選択的に切断するプロテアーゼです。また、ロイシン、メチオニンおよびアラニンのカルボキシル側ペプチドを加水分解します。
結合のカルボキシル基側にに芳香族側鎖または大きな疎水性側鎖(チロシン, トリプトファン, フェニルアラニン, メチオニン)を持つペプチド結合を加水分解するセリンプロテア-ゼです。

単位の定義

キモトリプシンに活性化した後、1ユニットはpH 7.8、25°C、1分間で、1.0 μmolのBTEEを加水分解する酵素量です。

その他情報

より詳細な情報につきましては、www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorerchymotrypsinをご覧ください。

アプリケーション

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

C4879-VAR:
C4879-250MG:
C4879-1G:
C4879-BULK:
C4879-5G:
C4879-100MG:


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On the activation of bovine chymotrypsinogen A. Conformational isomerization of alpha1-and kappa-chymotrypsin and their autolytic conversion to alpha-and gamma-chymotrypsin.
Sharma SK and Hopkins TR
The Journal of Biological Chemistry, 253(9), 3055-3061 (1978)
Structural basis of IgE binding to alpha-and gamma-gliadins: Contribution of disulfide bonds and repetitive and nonrepetitive domains
Mameri H, et al.
Journal of Agricultural and Food Chemistry, 63(29), 6546-6554 (2015)
9.1 Proteases: Facilitating a Difficult Reaction
Biochemistry (5th Edition) (2002)
Peter M Tessier et al.
Biophysical journal, 82(3), 1620-1631 (2002-02-28)
Weak protein interactions are often characterized in terms of the osmotic second virial coefficient (B(22)), which has been shown to correlate with protein phase behavior, such as crystallization. Traditional methods for measuring B(22), such as static light scattering, are too
Angelina Angelova et al.
International journal of pharmaceutics, 454(2), 625-632 (2013-06-25)
Defining appropriate delivery strategies of therapeutic proteins, based on lipid nanoparticulate carriers, requires knowledge of the nanoscale organization that determines the loading and release properties of the nanostructured particles. Nanoencapsulation of three cationic proteins (human brain-derived neurotrophic factor (BDNF), α-chymotrypsinogen

資料

Analytical Enzyme Chymotrypsin: Chymotrypsin is produced in the acinar cells of the pancreas as the inactive precursor, chymotrypsinogen.

Chromatograms

application for HPLC

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