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Merck

R0878

Sigma-Aldrich

D-リブロース 1,5-ビスリン酸 ナトリウム塩 水和物

≥90% (TLC)

別名:

D-エリトロ-2-ペンツロース、1,5-ビス(リン酸二水素), D-リブロース 1,5-二リン酸, RuDP

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About This Item

実験式(ヒル表記法):
C5H12O11P2 · xNa+ · yH2O
CAS番号:
分子量:
310.09 (anhydrous free acid basis)
UNSPSCコード:
12352201
NACRES:
NA.28

由来生物

synthetic (inorganic)

品質水準

アッセイ

≥90% (TLC)

形状

powder

不純物

≤16% water (Karl Fischer)

white

溶解性

water: ~50 g/L

微量陽イオン

Na: 17.1-24.6% (dry basis)

保管温度

−20°C

InChI

1S/C5H12O11P2/c6-3(1-15-17(9,10)11)5(8)4(7)2-16-18(12,13)14/h3,5-6,8H,1-2H2,(H2,9,10,11)(H2,12,13,14)/t3-,5-/m1/s1

InChI Key

YAHZABJORDUQGO-NQXXGFSBSA-N

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アプリケーション


  • バイオに着想を得たマイクロリアクターで、米の 3.3 倍のエネルギー変換効率で CO(2)からグルコース前駆体を連続合成:この研究は、D- リブロース 1,5- ビスリン酸ナトリウム塩水和物をバイオインスパイアードマイクロリアクターで活用し、CO₂ からグルコース前駆体を合成したものです。このアプローチでは、米よりも大幅に高いエネルギー変換効率を示し、効率的な炭素固定と生物工学的アプリケーションの可能性を強調しています(Zhu et al., 2024)。

  • より高効率な CO₂ 固定を目指した III 型 Rubisco の積層アセンブリの設計:この研究では、D- リブロース 1,5- ビスリン酸ナトリウム塩水和物を利用し、III 型 Rubisco の積層アセンブリを通じて CO₂ 固定効率を向上させるものです。この革新的なアプローチにより、炭素の捕捉と活用における代謝工学の向上が期待されます(Zeng et al., 2022)。

  • 酵素固定化マイクロ流体リアクターを用いたグルコース前駆体の連続人工合成:この研究では、D- リブロース 1,5- ビスリン酸ナトリウム塩水和物などの固定化酵素を添加したマイクロ流体リアクターを用いて、グルコース前駆体の連続合成を探求しています。この技術により、生化学的生産プロセスの規模を拡大できる可能性が示されました(Zhu et al., 2019)。

生物化学的/生理学的作用

リブロース-1,5-ビスリン酸(RuBP)はカルビン回路の構成要素であり、酵素リブロースビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ(RuBisCO)によりグリセリン酸3-リン酸(G3P)に代謝されます。RuBPは、リブロースビスホスフェートカルボキシラーゼ/オキシゲナーゼ(RuBisCO)の同定、識別、および特性評価に使用されます。

その他情報

お客様の研究に適したメルクの広範な単糖類を包括的に理解していただくために、ぜひメルクの炭水化物カテゴリーページをご覧ください。

保管分類コード

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable

個人用保護具 (PPE)

Eyeshields, Faceshields, Gloves, type P2 (EN 143) respirator cartridges


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

R0878-VAR:
R0878-250MG:
R0878-100MG:
R0878-10MG:
R0878-25MG:
R0878-BULK:


試験成績書(COA)

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S K Guha et al.
Archives of biochemistry and biophysics, 250(2), 513-518 (1986-11-01)
Ribose-1,5-bisphosphate is synthesized in a reaction that uses ribose-1(or 5)-P as the phosphoryl acceptor and the acyl-P of 3-phosphoglyceryl phosphate as the donor. Glucose-1,6-bisphosphate is synthesized in a similar reaction. The relative activity with the two substrates remains unchanged over
E Ishikawa et al.
The Journal of biological chemistry, 265(31), 18875-18878 (1990-11-05)
Ribose 1,5-bisphosphate (Rib-1,5-P2), a newly discovered activator of rat brain phosphofructokinase, forms rapidly during the initiation of glycolytic flux and disappears within 20 s (Ogushi, S., Lawson, J.W. R., Dobson, G.P., Veech, R.L., and Uyeda, K. (1990) J. Biol. Chem.
Robert E Sharwood et al.
Journal of experimental botany, 67(10), 3137-3148 (2016-04-29)
Plants operating C3 and C4 photosynthetic pathways exhibit differences in leaf anatomy and photosynthetic carbon fixation biochemistry. Fully understanding this underpinning biochemical variation is requisite to identifying solutions for improving photosynthetic efficiency and growth. Here we refine assay methods for
M Sawada et al.
The international journal of biochemistry & cell biology, 32(4), 447-454 (2000-04-13)
6-Phosphofructo-1-kinase and fructose-1,6-bisphosphatase are rate-limiting enzymes for glycolysis and gluconeogenesis respectively, in the fructose 6-phosphate/fructose 1,6-bisphosphate cycle in the liver. The effect of ribose 1,5-bisphosphate on the enzymes was investigated. Ribose 1,5-bisphosphate synergistically relieved the ATP inhibition and increased the
I Ozaki et al.
Comparative biochemistry and physiology. Part B, Biochemistry & molecular biology, 125(1), 97-102 (2000-06-07)
Fructose-1,6-bisphosphatase is one of the regulatory enzymes of gluconeogenesis in kidney cortex. The effect of ribose 1,5-bisphosphate on fructose-1,6-bisphosphatase purified from rat kidney cortex was studied. Rat kidney cortex, fructose-1,6-bisphosphatase exhibited hyperbolic kinetics with regard to its substrate, but the

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