54913
β-ヒドロキシピルビン酸リチウム 水和物
≥97.0% (calc. based on dry substance, NT)
別名:
β-ヒドロキシピルビン酸 リチウム塩 水和物, 3-ヒドロキシ-2-オキソプロパン酸 リチウム塩, 3-ヒドロキシ-2-オキソプロピオン酸 リチウム塩
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About This Item
化学式:
HOCH2COCOOLi · aq
CAS番号:
分子量:
109.99 (anhydrous basis)
Beilstein:
5774840
MDL番号:
UNSPSCコード:
12352100
PubChem Substance ID:
NACRES:
NA.22
おすすめの製品
アプリケーション
- イオン性液体中で層状複水酸化物に固定化した熱安定性トランスケトラーゼに触媒されるキラルポリオール合成反応：キラル合成プロセスにおけるlithium β-hydroxypyruvateの触媒用途を検討しています（Ali et al., 2015）。
その他情報
トランスケトラ-ゼの基質;光学的に純粋なL-2-ヒドロキシアルデヒドの合成。
シグナルワード
Warning
危険有害性情報
危険有害性の分類
Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3
ターゲットの組織
Respiratory system
保管分類コード
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
引火点(°F)
Not applicable
引火点(℃)
Not applicable
個人用保護具 (PPE)
dust mask type N95 (US), Eyeshields, Gloves
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
Jan Code
54913-1G-F:
54913-VAR-F:
54913-250MG-F:
54913-BULK-F:
54913-5G-F:
F. Effenberger et al.
Tetrahedron Letters, 33, 5157-5157 (1992)
Seong Pil Chung et al.
Journal of biochemistry, 148(6), 743-753 (2010-09-30)
D-amino acid oxidase (DAO) is a flavoenzyme that exists in the kidney, liver and brain of mammals. This enzyme catalyzes the oxidation of D-amino acids to the corresponding α-keto acid, hydrogen peroxide and ammonia. Recently D-serine, one of the substrates
S Matosevic et al.
Journal of biotechnology, 155(3), 320-329 (2011-08-03)
Complex molecules are synthesised via a number of multi-step reactions in living cells. In this work, we describe the development of a continuous flow immobilized enzyme microreactor platform for use in evaluation of multi-step bioconversion pathways demonstrating a de novo
Shweta Joshi et al.
Molecular and biochemical parasitology, 160(1), 32-41 (2008-05-06)
The pentose phosphate pathway (PPP) is an important metabolic pathway for yielding reducing power in the form of NADPH and production of pentose sugar needed for nucleic acid synthesis. Transketolase, the key enzyme of non-oxidative arm of PPP, plays a
O N Solov'eva et al.
Biochemistry. Biokhimiia, 66(8), 932-936 (2001-09-22)
The interaction of transketolase ketosubstrates with the holoenzyme has been studied. On addition of ketosubstrates cleaving both irreversibly (hydroxypyruvate) and reversibly (xylulose 5-phosphate), identical changes in the CD spectrum at 300-360 nm are observed. The changes in this spectral region
ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.
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