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Merck

A6805

Sigma-Aldrich

β-N-アセチルグルコサミニダーゼ 肺炎レンサ球菌由来

recombinant, expressed in E. coli, buffered aqueous solution

別名:

β-N-アセチル-D-ヘキソサミニド N-アセチルヘキソサミノヒドロラーゼ, β-N-アセチルヘキソサミニダーゼ

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About This Item

CAS番号:
Enzyme Commission number:
EC Number:
MDL番号:
UNSPSCコード:
12352204
NACRES:
NA.32

リコンビナント

expressed in E. coli

品質水準

フォーム

buffered aqueous solution

比活性

≥80 units/mg protein

包装

vial of ≥1.0 unit

その他の活性

β-galactosidase, α-mannosidase, α-fucosidase, neuraminidase, and proteases, none detected (Enzyme is expressed in glycosidase-free host.)

輸送温度

wet ice

保管温度

2-8°C

遺伝子情報

Streptococcus pneumoniae R6 ... lytB(934406)

アプリケーション

βStreptococcus pneumoniae(肺炎連鎖球菌)から得られた-N-アセチルグルコサミニダーゼは、イノシトール1,4,5-三リン酸(InsP3)受容体I型からのO-結合型糖の除去に使用されています。 本酵素は、アメロゲニントリチロシルモチーフペプチド(ATMP)およびケラチン5の結合研究のためのPVDF小片のコーティングにも使用されています。

生物化学的/生理学的作用

βStreptococcus pneumoniae(肺炎連鎖球菌)から得られた-N-アセチルグルコサミニダーゼは細胞外グリコシダーゼであり、ムチンに存在するβ1-3およびβ1-6結合に対して幅広い特異性を有しています。本酵素は、グリコシドヒドロラーゼファミリー85(GH85)に属しています。本酵素は、エンド-β-N-アセチルグルコサミニダーゼとも呼ばれ、オリゴ糖のジ-N-アセチルキトビオース構造体のアスパラギン残基で切断し、 フコシル化されたN-グリカンコアに作用します。その脱グリコシル化官能性は、糖タンパク質の機能の研究に活用されています。
GlcNAcに特異的で、GalNAcには有意な活性なし
本酵素は、β-N-アセチルヘキソサミニダ-ゼとも呼ばれ、様々な基質から末端β結合N-アセチルグルコサミンおよびN-アセチルガラクトサミンを遊離させます。

単位の定義

1 unitは、pH 5、37°C、1分間に、1.0 μmolのp-ニトロフェニルN-アセチル-β-D-グルコサミニドを加水分解してp-ニトロフェノールとN-アセチル-D-グルコサミンを生成する酵素量です。

物理的形状

20mM Tris-HCl, pH 7.5, 25mM NaCl溶液

保管分類コード

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 2

引火点(°F)

Not applicable

引火点(℃)

Not applicable


適用法令

試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。

Jan Code

A6805-VAR:
A6805-20UL-LBL:
A6805-BULK:
A6805-1VL:
A6805-1VL-PW:


最新バージョンのいずれかを選択してください:

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Cloning and Expression of the beta-N-Acetylglucosaminidase Gene from Streptococcus pneumoniae GENERATION OF TRUNCATED ENZYMES WITH MODIFIED AGLYCON SPECIFICITY
Clarke V, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 270(15), 8805-8814 (1995)
Regulation of the inositol 1, 4, 5-trisphosphate receptor type I by O-GlcNAc glycosylation
Rengifo J, et al.
The Journal of Neuroscience, 27(50), 13813-13821 (2007)
Amelogenin interacts with cytokeratin-5 in ameloblasts during enamel growth
Ravindranath R, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 278(22), 20293-20302 (2003)
Remarkable transglycosylation activity of glycosynthase mutants of endo-D, an endo-beta-N-acetylglucosaminidase from Streptococcus pneumoniae
Fan SQ, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 287(14), 11272-11281 (2012)
Mutational studies on endo-beta-N-acetylglucosaminidase D which hydrolyzes core portion of asparagine-linked complex type oligosaccharides
Yamamoto S, et al.
Glycoconjugate Journal, 22(1-2), 35-42 (2005)

資料

Learn about O-linked glycan strategies, O-glycosidase actions, how to remove sialic acid residues, β-Elimination, and O-glycan modifications.

ライフサイエンス、有機合成、材料科学、クロマトグラフィー、分析など、あらゆる分野の研究に経験のあるメンバーがおります。.

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