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由来生物
bacterial (Lactobacillus leichmannii)
品質水準
フォーム
lyophilized powder
比活性
150-500 units/mg protein
組成
Protein, ~50% biuret
その他の活性
Malic dehydrogenase <0.5% of base activity
保管温度
−20°C
詳細
Research area: Cell Signaling
Lactate Dehydrogenase (LDH) is classified as an oxidoreductase and is found in various organisms, including both plants and animals. LDH is widely distributed across all tissues, with high concentrations in muscle, kidney, and liver. The genes encoding LDH are LDHA, LDHB, LDHC, and LDHD. The D-isomer is produced by LDHD. There are two types of D-LDHs: NAD-dependent D-LDHs and FAD-dependent D-LDHs.
Lactate Dehydrogenase (LDH) is classified as an oxidoreductase and is found in various organisms, including both plants and animals. LDH is widely distributed across all tissues, with high concentrations in muscle, kidney, and liver. The genes encoding LDH are LDHA, LDHB, LDHC, and LDHD. The D-isomer is produced by LDHD. There are two types of D-LDHs: NAD-dependent D-LDHs and FAD-dependent D-LDHs.
アプリケーション
食品産業では食品中のD-乳酸の含量を測定するために、主要な触媒作用は、非蛍光性レサズリンから蛍光の強い物質レゾルフィンへの変換と共役したジアホラーゼによるNADHおよびH+からNAD+への変換と共役しています。
D-Lactic Dehydrogenase from Lactobacillus leichmannii has been used:
- in lactate dehydrogenase activity for testing the chaperone activity of proteins
- to test the kinase activities of purified thiamine monophosphate(ThiM)
- in NADH-coupled steady-state ATPase assay
- to determine cellular lactate
生物化学的/生理学的作用
It acts as a crucial checkpoint in gluconeogenesis and DNA metabolism. Elevated levels of LDH in the blood have been observed in various conditions, including heart attacks, cancers, liver disease, muscle trauma, anemia, bone fractures, and infections such as encephalitis, human immunodeficiency virus(HIV), and meningitis. LDH also serves as a non-specific marker of tissue turnover, which is a normal metabolic process. Additionally, reduced D-LDH activity has been found in case of mutations in LDHD found in patients with D-lactic acidosis.
D-乳酸デヒドロゲナーゼは、ピルビン酸からD-乳酸への変換を触媒し、同時にNADHをNAD+に酸化します。D-乳酸デヒドロゲナーゼは、逆反応、すなわちD-乳酸からピルビン酸への変換を触媒し、同時にNAD+をNADHに還元することができます。
単位の定義
1ユニットは、pH 7.0、25°C、1分間で、1.0 μmolのピルビン酸をD-乳酸へと還元する酵素量です。
D-乳酸デヒドロゲナーゼは、ピルビン酸からD-乳酸への変換を触媒し、同時にNADHをNAD+に酸化します。 D-乳酸デヒドロゲナーゼは、逆反応、すなわちD-乳酸からピルビン酸への変換を触媒し、同時にNAD+をNADHに還元することができます。
物理的形状
凍結乾燥品(リン酸バッファ-塩を含有)
保管分類コード
11 - Combustible Solids
WGK
WGK 3
引火点(°F)
Not applicable
引火点(℃)
Not applicable
個人用保護具 (PPE)
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
適用法令
試験研究用途を考慮した関連法令を主に挙げております。化学物質以外については、一部の情報のみ提供しています。 製品を安全かつ合法的に使用することは、使用者の義務です。最新情報により修正される場合があります。WEBの反映には時間を要することがあるため、適宜SDSをご参照ください。
Jan Code
L3888-5KU:
L3888-BULK:
L3888-500UN-PW:
L3888-500UN:
L3888-2.5KU:
L3888-VAR:
L3888-2.5KU-PW:
最新バージョンのいずれかを選択してください:
試験成績書(COA)
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